معلومة

هل هناك قواعد لكيفية تكوين البروتينات؟

هل هناك قواعد لكيفية تكوين البروتينات؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

تتشكل البروتينات عن طريق توتير الأحماض الأمينية المختلفة معًا. الأحماض الأمينية المختلفة لها خصائص مختلفة (مثل الانجذاب إلى الماء أو صده ، موجب أو سالب الشحنة ، كبيرة ، صغيرة ، إلخ).

ما أود معرفته هو ما إذا كانت هناك أي قواعد أو مبادئ تحدد كيفية تماسك الأحماض الأمينية معًا لتشكيل البروتينات؟ إذا كان الأمر كذلك ، فما هي هذه القواعد وهل يمكن لأي شخص أن يوصي بأي موارد يمكنني من خلالها معرفة المزيد عن هذا الموضوع؟

شكرا.

المزيد من التفاصيل

اسمحوا لي أن أحاول أن أشرح ما أحاول أن أسأله. أفهم أن هناك قواعد نحوية يجب علي اتباعها من أجل تكوين جملة إنجليزية جيدة. أتساءل عما إذا كان هناك شيء مشابه لذلك لربط الأحماض الأمينية معًا من أجل تكوين بروتين "جيد التكوين". (أنا لا أشير إلى كيفية رموز الحمض النووي للأحماض الأمينية).

على سبيل المثال ، تخيل أنني أردت إنشاء بروتين جديد ولديّ كومة من الأحماض الأمينية تحت تصرفي. يبدو لي أنه إذا فهمت المبادئ والقواعد التي تعمل بها سلاسل الأحماض الأمينية ، فيمكنني معرفة الأحماض الأمينية التي يجب أن تترابط معًا والترتيب الذي يتم ربطها معًا من أجل إنشاء نوع معين من البروتين الذي أرغب فيه يزيد.

هذا مشابه لكيفية تجميع الحروف والكلمات معًا لتشكيل جمل جيدة التكوين أو كيف يمكنني تجميع جمل منسقة جيدًا معًا لإنشاء حجج منطقية. هناك منطق لكيفية تكوين جملة ومنطق مختلف لكيفية تشكيل حجة - ومن الممكن تمييز هذا المنطق من خلال دراسة النحو والحجج المعقولة.

أفترض أن الشيء نفسه ينطبق على البروتينات. يجب أن يكون هناك نوع من المنطق أو النظام لكيفية ربط الأحماض الأمينية معًا - نوع من الارتباط بين البروتين الوظيفي ثلاثي الأبعاد وطبيعة خصائص الأحماض الأمينية الفردية وكيفية تنظيمها معًا. ما أتساءل عنه هو ما إذا كان لدينا أي فكرة عن ماهية نظام المنطق هذا أم لا.


يبدو أن سؤالك هو "ما هي قواعد طي البروتين؟"

هذه ليست الطريقة الوحيدة لقراءة سؤالك.

يعد طي البروتين مشكلة فريدة - حيث يقوم تسلسل أحادي الأبعاد بتعيين كائن ثلاثي الأبعاد. نظرًا لأن البروتينات تتوسط تقريبًا في جميع التحولات الكيميائية الحيوية ، وبالتالي فهي تتوسط في عمليات الحياة ، فإن البروتين يعد أحد أكبر المشكلات التي لم يتم حلها في العلم اليوم.

يمكنك أن ترى في مثال الهيكل المطوي أعلاه توجد حلزونات وألواح مسطحة من خيوط متصلة. يمكنك أن ترى أدناه في الشكل التخطيطي لبرميل ألفا بيتا التخطيطي لأيزوميراز ثلاثي فوسفات (TIM) إلى أي مدى يمكن أن تكون هذه الهياكل أنيقة.

على الرغم من أن التركيبات والتنظيم العام لألواح بيتا ولوالب ألفا لا حدود لها ، إلا أن هناك بعض الأشكال الموحدة في هذه الهياكل.

منذ فترة طويلة ، قام اثنان من الباحثين بجدولة احتمالية وجود الأحماض الأمينية في حلزونات ألفا أو خيوط بيتا. يعتبر نموذج Chou-Fasman مهمًا لأنه يتمتع بفرصة تقارب 70٪ لاكتشاف حلزونات ألفا وخيوط بيتا. إنها ليست دقة كبيرة ولكن المدهش حقًا في هذه الخوارزميات هو أنها تُظهر أن القوى المحلية - تفاعل الأحماض الأمينية بالقرب من بعضها البعض في التسلسل له علاقة بتكوين حلزونات ألفا وخيوط بيتا على الأقل.

كانت هناك أوراق بقيمة جنيه استرليني مكتوبة منذ ذلك الحين. بشكل عام ، تمكنت المسوحات الإحصائية لتسلسل البروتين من تحديد الطيات أو الأشكال من خلال قائمة طويلة من خوارزميات التعلم الآلي والسلسلة. تحظى نماذج ماركوف المخفية وملفات تعريف بايزي بشعبية. بالطبع كل هذه تشبه Chou-Fasman من حيث أنها تعمل على التسلسل في مقاطع قصيرة أكثر أو أقل.

لفترة من الوقت ، كان يُعتقد أن الديناميكيات الجزيئية وغيرها من عمليات المحاكاة المنفصلة قد تساعد في حل طي البروتين عن طريق السماح بالتفاعلات طويلة المدى. مجرد محاكاة جزيء البروتين بأكمله في برنامج كمبيوتر أثناء انتقاله إلى شكل مطوي ، لكن هذا لم يثبت أنه ممكن لسببين: (1) يستغرق البروتين وقتًا طويلاً لينطوي بالنسبة لطول محاكاة قابلة للتتبع (2) إن القوى المشاركة في طي البروتين ومقاييس الحجم الجزيئي ليست سهلة المحاكاة حقًا - فهي لا تحاكي بدقة القوى والسلوك الذي تعاني منه الجزيئات وتشتمل على العديد من جزيئات المذيبات أكثر مما يمكن أن تتضمنه معظم العمليات الحسابية - حتى اليوم سوف تتعرض مزارع الخوادم للانسداد من خلال محاكاة طي البروتين المحترمة.

منذ عام 1994 ، قدم التقييم النقدي للتنبؤ بالهيكل (CASP) منافسة مفتوحة كل عامين حيث يتم عقد الهياكل ثلاثية الأبعاد التي تم تحديدها تجريبيًا من النشر. بينما ظهرت فئة جديدة من الخوارزميات في حوالي عام 2000. تعمل هذه الخوارزميات على افتراض أن القوى المحلية مهمة لطي البروتين ، ولكنها غالبًا ما تتضمن الديناميكيات الجزيئية. باستخدام MD أو الإحصائيات المستندة إلى هياكل البروتين (انظر RCSB للمستودع) ، يتم اختبار أجزاء من تسلسل البروتين للميول الهيكلية. بتسلسل هذه التنبؤات معًا ، يتم وضع طيات البروتين الأولية معًا. بمجرد تجميع التفاعلات طويلة المدى يمكن أن تجمع بنية بروتينية.

راجع للشغل هذا لا يعني أن طي البروتين قد تم حله - فالحلول التي تظهر غالبًا تنتج هيكلًا مشابهًا حقًا للهيكل النهائي ، ولكن غالبًا ما تكون هناك اختلافات جوهرية.

بمجرد النظر إلى التسلسل الفردي ، لا توجد قواعد بسيطة لتحديد كيفية طي البروتين - في النهاية تحدد الفيزياء الجزيئية للتسلسل الفردي أين ستذهب الطية.

هذا مقتضب بشكل لا يصدق ، لكنه يمكن أن يبدأ. تعتبر دراسة البروتين بدون أي حلزونات أو خيوط بيتا موضوعًا في حد ذاته - يمكن معالجتها بنفس الطريقة المذكورة أعلاه. ثم هناك أيضًا بروتينات ليس لها طية واحدة ، ولكنها ديناميكية وتتقلب طوال الوقت ، أو يكون لها شكل فقط عند ملامستها لسطح من نوع ما. لذلك هناك المزيد.


تنصل: هذا سؤال مثير للاهتمام إذا فهمت ما تحاول طرحه. لكن لسوء الحظ ، فإن الحالة هي أن هناك العديد من الحالات المختلفة التي يستحيل تغطيتها هنا. تتحدث الإجابات الأخرى عن الطي والتعديل ، لكنها لا تزال تعتمد بشكل كبير على تسلسل الحمض النووي "ثنائي الأبعاد" وليست مفيدة إذا كان كل واحد يحتوي على بروتين نهائي ، لذلك سأناقش "قواعد" الهيكل النهائي. بدأ هذا كتعليق واستغرق وقتًا طويلاً!

في تلخيص، لا، لا توجد أمثلة كثيرة في المخطط الكبير للأشياء حيث توجد قواعد على مستوى البروتين بأي نوع من الطرق النحوية. كل شيء عن الكيمياء ثلاثية الأبعاد.

بنية البروتين فيما يتعلق بالوظيفة.

غالبًا ما تتكون المناطق الوظيفية في البروتين من هياكل مثل حلزونات ألفا وصفائح بيتا المرتبطة بمناطق حلقات مرنة جدًا. تختلف الطريقة التي ترتبط بها هذه العناصر الهيكلية بشكل عام في كل بروتين. ومع ذلك ، يمكن تحديد بعض الأشكال التي تؤدي مهامًا مماثلة من خلال شكلها ثلاثي الأبعاد وترتيب الاتصال (وهو ما أعتقد أنه ما تسأل عنه). على سبيل المثال ، فإن شكل OB (الصور ونقطة البداية الجيدة هنا) له ترتيب صارم تتبعه أوراق بيتا ، في حين أن اللولب اختياري. على الرغم من أن هذا يعد مثالًا رائعًا على "قواعد" البروتين ، إلا أنه يعد أمرًا استثنائيًا جدًا عند تحديد عناصر مثل هذه.

لا توجد قواعد واضحة.

هذه الإجابة التالية عبارة عن تخمين متعلم ، وستكون تعليقات الأشخاص الآخرين مفيدة.

البروتينات أكثر تعقيدًا بكثير من لغة ثنائية الأبعاد مثل اللغة الإنجليزية أو الحمض النووي. تتمثل إحدى طرق التفكير في سبب صعوبة الإجابة على سؤالك في اعتبار أن الكيمياء الحيوية للبروتين تحدث في مساحة ثلاثية الأبعاد بينما تعمل الأمثلة الأخرى ، اللغة والحمض النووي ، بشكل خطي في خط ثنائي الأبعاد.

أي دليل على الترتيب الخطي في البروتين النهائي يتضمن عملية طي بسيطة للغاية وما بعد الترجمة. معظم المهام البيوكيميائية ليست بسيطة وتتطلب الفروق الدقيقة المعقدة في كيمياء الإنزيمات (والتي تأتي من الكيمياء ثلاثية الأبعاد ، وليس التسلسل ثنائي الأبعاد). الحمض النووي معقد أيضًا ، ولكن مثل لغتنا ، فهو مصمم ليكون بسيطًا ويقرأ بسرعة في سطر. هذا يعني أنه إذا أراد التسلسل القيام بشيء أكثر تعقيدًا ، فإنه يحتاج إلى ترتيب معين. هذه ليست مشكلة في الفضاء ثلاثي الأبعاد حيث يوجد الكثير للتنوع بخلاف التسلسل.


سأفترض أنك تقصد "هل هناك أي قواعد يمكن للأحماض الأمينية أن تتبع بموجبها الأحماض الأمينية الموجودة في البروتين؟" الجواب لا. من حيث كيمياء البروتين ، لا توجد قيود على تسلسل الأحماض الأمينية.

ومع ذلك ، لن يتم طي كل متواليات الأحماض الأمينية في بنية ثلاثية الأبعاد محددة ، ولن تكون جميع سلاسل الأحماض الأمينية قابلة للذوبان في الماء. لهذه الأسباب ، لا يمكن إنتاج بعض متواليات الأحماض الأمينية عبر المعيار في الجسم الحي عملية (أي عن طريق الريبوسوم) ، ولكن لا يوجد سبب لعدم إنتاجها من خلال التخليق الكيميائي.


أفترض أنك لا تسأل عن كيفية عمل رمز الحمض النووي لـ mRNA الذي يحتوي على أكواد (مجموعات من 3 أحماض نووية) عند قراءته في إطار القراءة الصحيح (حيث تتم قراءة 3 أزواج قاعدية بدءًا من كودون البداية) ، ثم يترجم الريبوسوم هذا إلى بروتين ... هناك الكثير من التفاصيل ثم ما قلته ... وهذا يسمى الترجمة:

http://en.wikipedia.org/wiki/Translation_٪28biology٪29

بعد ذلك يتم طي البروتين في شكل ثلاثي الأبعاد

http://en.wikipedia.org/wiki/Folding_funnel

يمكن إضافة أشياء أخرى (بخلاف الأحماض الأمينية) ، مثل مادة دهنية للترسيخ في الغشاء (مرساة GPI أو prenylation) أو السكر (الارتباط بالجليكوزيل) بين أشياء أخرى ، وهذا ما يسمى تعديل ما بعد الترجمة.

http://en.wikipedia.org/wiki/Posttranslational_modification

إذا كنت تسأل عن تطور البروتينات ، فإليك مقال آخر:

http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_family

يمكن أن تحصل ويكيبيديا على تفاصيل جيدة ، كما أنه قد لا يكون هناك الكثير من الصور ... تحتوي الكيمياء الحيوية الموضحة في ليبينكوت على الكثير من الصور الرائعة ... لكنه كتاب لطلاب العلوم الصحية ، وليس مجرد كتاب تجريدي / نظري / فلسفي ، لذا لن تحصل على الكثير عن التطور من عائلات البروتين بين أشكال الحياة المختلفة ...

إذا كنت تسأل عن الأحماض الأمينية التي يمكن أن تتوافق مع بعضها وأيها لا يمكنها ذلك ، فأنا لا أعرف ، فأنا لست متخصصًا في الكيمياء الحيوية ...


آمل أن أكون قد فهمت ما تطلبه. أنت تعطي مثالاً للكلمات ، إنها ليست جيدة. انظر إلى البروتين كآلة أو ربما خزانة. لقد اشتريت واحدة من Ikea والآن تحتاج إلى اتباع التعليمات لتجميع كل العناصر. إذا قمت بلصق جميع الأجزاء معًا ، فلن تحصل على خزانة تعمل. ما الذي يحكم أجزاء الخزانة التالية؟ فيزيائي.
خذ بداية نموذج بوهر للذرة. إذا كنت تريد مثالًا أبسط - الكواكب في النظام الشمسي. بعد ذلك ، ضع 10 ذرات معًا من أبسط حمض أميني. ما الهيكل الذي سيحصلون عليه؟ اقترب من حمض أميني آخر. كيف سيتفاعلون معًا؟
القواعد تأتي من الفيزياء. وهم منزعجون جدًا جدًا جدًا جدًا. لفهم الهيكل الذي سيحصل عليه بعض البروتين أو كيف سيتفاعل مع بروتين آخر - تحتاج إلى أخذ جميع الذرات في النظام ومعرفة كيف ستعمل بعضها مع الأخرى. يمكن لأجهزة الكمبيوتر الضخمة فقط حساب مثل هذه الأشياء - وأبسطها فقط.

تحرير: الرد على التعليق:
هذا ما هو مدهش في الطبيعة. وجد التطور طريقة لبناء جميع بروتينات الجسم من حوالي 20 حمضًا أمينيًا. بالمناسبة ، هذا لا يعني أن هناك فقط 20 سم مكعب. هناك أكثر من 500. 240 منها يمكن العثور عليها مجانًا في الطبيعة وغيرها فقط كمواد وسيطة في عملية التمثيل الغذائي. (http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.198308161/abstract)
إذا كنت تريد مثالًا آخر - خذ Lego. لديك - دعنا نقول - 20 نوعًا من أنواع السلام المختلفة ولكن يمكنك صنع الكثير من الأشياء المختلفة منها.
يجب أن تستخدم الطبيعة الحد الأدنى من اللبنات الأساسية. هذا يعطي ميزة في التطور لأنه أبسط. انظر إلى الحمض النووي. بناؤها فقط من 4 لبنات بناء! والاهتمام بكافة المعلومات الخاصة بكيفية تكوين الجسم بالكامل. أليس من المدهش؟ :)


الحمض النووي والبروتينات

ما هو الحمض النووي؟
يرمز DNA إلى حمض deoxyribonucleic ، وهو ناقل للمعلومات الجينية داخل الخلية. أ مركب يتكون الحمض النووي من سلسلتين ملفوفتين حول بعضهما البعض. تلتف السلاسل لتشكيل حلزون مزدوج في الشكل. تتكون كل سلسلة من وحدات فرعية متكررة تسمى النيوكليوتيدات التي يتم تجميعها معًا بواسطة روابط كيميائية. هناك أربعة أنواع مختلفة من النيوكليوتيدات في الحمض النووي ، وهي تختلف عن بعضها البعض حسب نوع يتمركز الموجود: الأدينين (A) ، الثايمين (T) ، الجوانين (G) ، والسيتوزين (C). ترتبط قاعدة على إحدى السلاسل التي تشكل الحمض النووي كيميائيًا بقاعدة في السلسلة الأخرى. هذا الترابط يحمل السلاسل معًا. بالإضافة إلى ذلك ، هناك قواعد الاقتران الأساسية التي تحدد القواعد التي يمكن أن ترتبط ببعضها البعض. يشكل الأدينين والثايمين أزواجًا قاعدية يتم تجميعها معًا بواسطة رابطين ، بينما يشكل السيتوزين والجوانين أزواج قاعدية يتم تثبيتها معًا بواسطة ثلاث روابط. تُعرف القواعد التي تربط معًا بأنها مكملة.

كيف يشفر الحمض النووي للبروتينات:

1. النسخ: DNA إلى mRNA

أثناء النسخ ، يتم تحويل الحمض النووي إلى مرسال RNA (mRNA) بواسطة إنزيم يسمى RNA polymerase. الحمض النووي الريبي هو جزيء مشابه كيميائيًا للحمض النووي ، ويحتوي أيضًا على وحدات فرعية نيوكليوتيد متكررة. ومع ذلك ، فإن "قواعد" الحمض النووي الريبي تختلف عن تلك الموجودة في الحمض النووي في أن الثايمين (T) يتم استبداله بالوراسيل (U) في الحمض النووي الريبي. يتم أيضًا ربط قواعد DNA و RNA معًا بواسطة روابط كيميائية ولها قواعد إقران قاعدية محددة. في الاقتران بين قاعدة DNA / RNA ، أزواج الأدينين (A) مع uracil (U) ، وأزواج السيتوزين (C) مع الجوانين (G). يحدث تحويل DNA إلى mRNA عندما يقوم بوليميريز RNA بعمل نسخة مكملة من mRNA من تسلسل "قالب" DNA. بمجرد تصنيع جزيء mRNA ، يجب إجراء تعديلات كيميائية محددة تمكن من ترجمة mRNA إلى بروتين.

2. الترجمة: مرنا إلى بروتين

أثناء الترجمة ، يتم تحويل mRNA إلى بروتين. ترمز مجموعة من ثلاثة نيوكليوتيدات mRNA لحمض أميني معين وتسمى كودون. يتوافق كل مرنا مع تسلسل حمض أميني محدد ويشكل البروتين الناتج. يشير اثنان من الكودونات ، تسمى أكواد البداية والتوقف ، إلى بداية الترجمة ونهايتها. يتكون منتج البروتين النهائي بعد الوصول إلى كود الإيقاف. يمكن الرجوع إلى جدول يسمى الكود الجيني لمعرفة أي الكودونات ترميز أحماض أمينية معينة. ينتهي الأمر بالعديد من الكودونات إلى الترميز لنفس الأحماض الأمينية ، وهي عملية يشار إليها باسم التكرار في الكود الجيني.


أنواع ووظائف البروتينات

تؤدي البروتينات وظائف أساسية في جميع أنحاء أجهزة جسم الإنسان. هذه السلاسل الطويلة من الأحماض الأمينية مهمة للغاية من أجل:

  • تحفيز التفاعلات الكيميائية
  • توليف وإصلاح الحمض النووي
  • نقل المواد عبر الخلية
  • استقبال وإرسال الإشارات الكيميائية
  • الاستجابة للمنبهات
  • تقديم الدعم الهيكلي

البروتينات (بوليمر) هي جزيئات كبيرة تتكون من وحدات فرعية من الأحماض الأمينية (المونومرات). ترتبط هذه الأحماض الأمينية تساهميًا ببعضها البعض لتشكيل سلاسل خطية طويلة تسمى polypeptides ، والتي تنثني بعد ذلك إلى شكل ثلاثي الأبعاد محدد. في بعض الأحيان تكون سلاسل البولي ببتيد المطوية هذه وظيفية من تلقاء نفسها. في أوقات أخرى تتحد مع سلاسل بولي ببتيد إضافية لتشكيل بنية البروتين النهائية. في بعض الأحيان تكون هناك حاجة أيضًا إلى مجموعات غير عديد الببتيد في البروتين النهائي. على سبيل المثال ، يتكون بروتين الهيموجوبين في الدم من أربع سلاسل متعددة الببتيد ، يحتوي كل منها أيضًا على جزيء الهيم ، وهو عبارة عن بنية حلقة بها ذرة حديد في مركزها.

البروتينات لها أشكال وأوزان جزيئية مختلفة ، اعتمادًا على تسلسل الأحماض الأمينية. على سبيل المثال ، الهيموغلوبين عبارة عن بروتين كروي ، مما يعني أنه يطوي في هيكل مضغوط يشبه الكرة الأرضية ، لكن الكولاجين الموجود في جلدنا هو بروتين ليفي ، مما يعني أنه يطوي في سلسلة طويلة تشبه الألياف. ربما تبدو مشابهًا لأفراد عائلتك لأنك تشترك في بروتينات متشابهة ، لكنك تبدو مختلفًا عن الغرباء لأن البروتينات في عينيك وشعرك وبقية جسمك مختلفة.

الشكل ( PageIndex <1> ): الهيموغلوبين البشري: تركيب الهيموجلوبين البشري. البروتينات والوحدات الفرعية rsquo و alpha و beta باللون الأحمر والأزرق ، ومجموعات الهيم المحتوية على الحديد باللون الأخضر. من قاعدة بيانات البروتين.

نظرًا لأن الشكل يحدد الوظيفة ، فإن أي تغيير طفيف في شكل البروتين و rsquos قد يتسبب في اختلال وظيفي للبروتين. التغييرات الصغيرة في تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين يمكن أن تسبب أمراضًا وراثية مدمرة مثل مرض هنتنغتون ورسكووس أو فقر الدم المنجلي.


الروابط التساهمية

نوع آخر من الروابط الكيميائية القوية بين ذرتين أو أكثر هو أ الرابطة التساهمية. تتشكل هذه الروابط عندما يتم مشاركة الإلكترون بين عنصرين وهما أقوى أشكال الروابط الكيميائية وأكثرها شيوعًا في الكائنات الحية. تتشكل الروابط التساهمية بين العناصر التي تشكل الجزيئات البيولوجية في خلايانا. على عكس الروابط الأيونية ، لا تنفصل الروابط التساهمية في الماء.

ومن المثير للاهتمام أن الكيميائيين وعلماء الأحياء يقيسون قوة الرابطة بطرق مختلفة. يقيس الكيميائيون القوة المطلقة للرابطة (القوة النظرية) بينما يهتم علماء الأحياء أكثر بكيفية تصرف الرابطة في النظام البيولوجي ، والذي يكون عادةً مائي (ذو أساس مائي). في الماء ، تتفكك الروابط الأيونية بسهولة أكبر بكثير من الروابط التساهمية ، لذلك قد يقول علماء الأحياء إنها أضعف من الروابط التساهمية. إذا نظرت في كتاب الكيمياء ، فسترى شيئًا مختلفًا. هذا مثال رائع على كيف يمكن أن تؤدي نفس المعلومات إلى إجابات مختلفة اعتمادًا على المنظور الذي تشاهدها منه.

ترتبط ذرات الهيدروجين والأكسجين التي تتحد لتكوين جزيئات الماء ببعضها البعض بواسطة روابط تساهمية. يقسم الإلكترون من ذرة الهيدروجين وقته بين الغلاف الخارجي لذرة الهيدروجين والقشرة الخارجية غير المكتملة لذرة الأكسجين. لملء الغلاف الخارجي لذرة الأكسجين بالكامل ، هناك حاجة إلى إلكترونين من ذرتين من الهيدروجين ، ومن هنا يأتي الرمز "2" في H 2 O. يتم تقاسم الإلكترونات بين الذرات ، وتقسيم الوقت بينهما "لملء" الغلاف الخارجي لكل منهما. هذه المشاركة هي حالة طاقة أقل لجميع الذرات المعنية مما لو كانت موجودة دون أن تمتلئ أغلفةها الخارجية.

هناك نوعان من الروابط التساهمية: القطبية وغير القطبية. الروابط التساهمية غير القطبية يتكون بين ذرتين من نفس العنصر أو بين عناصر مختلفة تشترك في الإلكترونات بالتساوي. على سبيل المثال ، يمكن لذرة الأكسجين أن تتحد مع ذرة أكسجين أخرى لملء غلافها الخارجي. هذه الجمعية الغير قطبي لأن الإلكترونات ستوزع بالتساوي بين كل ذرة أكسجين. تتشكل رابطتان تساهمية بين ذرتي الأكسجين لأن الأكسجين يتطلب إلكترونين مشتركين لملء غلافه الخارجي. ستشكل ذرات النيتروجين ثلاث روابط تساهمية (تسمى أيضًا تساهمية ثلاثية) بين ذرتين من النيتروجين لأن كل ذرة نيتروجين تحتاج إلى ثلاثة إلكترونات لملء غلافها الخارجي. يوجد مثال آخر على الرابطة التساهمية غير القطبية في الميثان (CH 4 ) مركب. تحتوي ذرة الكربون على أربعة إلكترونات في غلافها الخارجي وتحتاج إلى أربعة إلكترونات أخرى لملئها. يحصل على هذه الأربعة من أربع ذرات هيدروجين ، كل ذرة توفر واحدة. تشترك جميع هذه العناصر في الإلكترونات بالتساوي ، مما يؤدي إلى إنشاء أربعة روابط تساهمية غير قطبية (الشكل 3).

في الرابطة التساهمية القطبية ، فإن الإلكترونات المشتركة بين الذرات تقضي وقتًا أقرب إلى نواة واحدة أكثر من النواة الأخرى. بسبب التوزيع غير المتكافئ للإلكترونات بين النوى المختلفة ، تتطور شحنة موجبة قليلاً (+) أو سالبة قليلاً (δ–). الروابط التساهمية بين ذرات الهيدروجين والأكسجين في الماء هي روابط تساهمية قطبية. تقضي الإلكترونات المشتركة وقتًا أطول بالقرب من نواة الأكسجين ، مما يمنحها شحنة سالبة صغيرة ، مما تقضيه بالقرب من نواة الهيدروجين ، مما يعطي هذه الجزيئات شحنة موجبة صغيرة.

الشكل 3 يصور جزيء الماء (على اليسار) رابطة قطبية بشحنة موجبة قليلاً على ذرات الهيدروجين وشحنة سالبة قليلاً على الأكسجين. تتضمن أمثلة الروابط غير القطبية الميثان (الوسط) والأكسجين (على اليمين).


الهيكل الثالث

يشير هيكل البروتين الثلاثي إلى الإجمالي ثلاثي الأبعاد بنية من سلسلة عديد الببتيد. هذا المستوى من الهيكل يرجع أساسًا إلى الخصائص والتفاعلات بين سلاسل جانبية من الأحماض الأمينية ، ويعتمد على طبيعة المجموعات الكيميائية الموجودة في كل حمض أميني. يمكن لخصائص هذه السلاسل الجانبية جذب أو صد التفاعلات مع السلاسل الجانبية الأخرى.

تحدث هذه التفاعلات في المقام الأول من خلال غير تساهمية روابط مثل الروابط الهيدروجينية والأيونية. روابط ثاني كبريتيد هي مثال فريد للرابطة التساهمية التي يمكن أن تشكل جزءًا من بنية ثالثة ، تعمل كقوة الجسور التي تتكون عندما يحتوي اثنان من الأحماض الأمينية على مجموعات كبريتية في سلاسلها الجانبية. هؤلاء مستقر السندات تثبت الهيكل الثالث في مكانه.


اشرح مراحل طي البروتين وكيف يتم الاحتفاظ بالبروتين في شكله ثلاثي الأبعاد

قسّم هذا السؤال إلى أربع مراحل: الابتدائية والثانوية والثالثية والرباعية ولكل منها وصف البنية والتفاعلات غير الطوعية التي تربط البروتين معًا. تأكد من أن جملك واضحة وموجزة وليست وافلي!

هناك أربع مراحل لطي البروتين ، الأولية والثانوية والثالثية والرباعية.

الهيكل الأساسي هو تسلسل الأحماض الأمينية التي تربطها روابط الببتيد

الهيكل الثانوي هو البروتين الذي يبدأ في الانطواء. يمكن أن يكون لها نوعان من الهياكل: حلزون ألفا ، شكل ملف مثبت بواسطة روابط هيدروجينية في نفس اتجاه الملف. الورقة المطوية بيتا هي نمط على شكل حرف S ، مع روابط هيدروجينية تمسك الهيكل معًا. توجد روابط الهيدروجين بين مجموعات NH و CO على الببتيدات.

الهيكل الثلاثي هو البروتين المطوي في هيكله الدقيق ثلاثي الأبعاد ، المرتبط بالوظيفة. يتم تجميع هذا معًا من خلال مجموعة من التفاعلات غير الطوعية بين المجموعات الجانبية ، بما في ذلك التفاعلات الأيونية ، وجسور إزالة الجلد ، والتفاعلات الكارهة للماء ، وقوى فان دير فال والروابط الهيدروجينية.

الهيكل الرباعي هو عندما ترتبط الببتيدات المفردة بالببتيدات الأخرى ، على سبيل المثال في الهيموجلوبين.


هل هناك قواعد لكيفية تكوين البروتينات؟ - مادة الاحياء

هيكل البروتينات

تشرح هذه الصفحة كيف تتحد الأحماض الأمينية لتكوين البروتينات وما هو المقصود بالبنى الأولية والثانوية والثالثية للبروتينات. لم يتم تغطية الهيكل الرباعي. إنه ينطبق فقط على البروتينات التي تتكون من أكثر من سلسلة بولي ببتيد واحدة. هناك ذكر للتركيب الرباعي في منهج الكيمياء IB ، ولكن لا يوجد منهج آخر في المملكة المتحدة في هذا المستوى.

ملحوظة: يمكن أن يكون الهيكل الرباعي معقدًا للغاية ، ولا أعرف بالضبط ما هو العمق الذي يريده منهج البكالوريا الدولية (وهو السبب في أنني لم أدرجه). أظن أن المطلوب هو أمر تافه إلى حد ما. يجب على طلاب البكالوريا الدولية طلب المشورة من معلمهم أو محاضرهم.

التركيب الأساسي للبروتينات

رسم الأحماض الأمينية

في الكيمياء ، إذا كنت سترسم بنية حمض أميني عام ، فمن المحتمل أن ترسمه على النحو التالي:

ومع ذلك ، لرسم هياكل البروتينات ، نقوم عادةً بلفها بحيث تبرز المجموعة & quotR & quot في الجانب. من الأسهل بكثير رؤية ما يحدث إذا قمت بذلك.

هذا يعني أن أبسط نوعين من الأحماض الأمينية ، الجلايسين والألانين ، سيظهران على النحو التالي:

الببتيدات والببتيدات

يمكن أن يتحد الجلايسين والألانين مع إزالة جزيء من الماء لإنتاج أ ثنائي الببتيد. من الممكن أن يحدث هذا بإحدى طريقتين مختلفتين - لذلك قد تحصل على نوعين مختلفين من الببتيدات.

في كل حالة ، يُعرف الارتباط الموضح باللون الأزرق في بنية ثنائي الببتيد باسم a رابط الببتيد. في الكيمياء ، يمكن أن يُعرف هذا أيضًا باسم رابط أميد ، ولكن نظرًا لأننا الآن في عالم الكيمياء الحيوية وعلم الأحياء ، فسوف نستخدم مصطلحاتهم.

إذا انضممت إلى ثلاثة أحماض أمينية معًا ، فستحصل على ثلاثي الببتيد. إذا انضممت إلى الكثير والكثير معًا (كما في سلسلة البروتين) ، فستحصل على بولي ببتيد.

سيكون لسلسلة البروتين في مكان ما في حدود 50 إلى 2000 بقايا الأحماض الأمينية. يجب عليك استخدام هذا المصطلح لأن سلسلة الببتيد بالمعنى الدقيق للكلمة لا تتكون من الأحماض الأمينية. عندما تتحد الأحماض الأمينية معًا ، يتم فقد جزيء ماء. تتكون سلسلة الببتيد مما تبقى بعد فقد الماء - بمعنى آخر ، تتكون من حمض أميني بقايا.

حسب الاصطلاح ، عندما ترسم سلاسل الببتيد ، فإن -NH2 المجموعة التي لم يتم تحويلها إلى رابط ببتيد مكتوبة في الطرف الأيسر. مجموعة -COOH غير المتغيرة مكتوبة في الطرف الأيمن.

نهاية سلسلة الببتيد مع- NH2 المجموعة المعروفة باسم N- محطة، والنهاية بالمجموعة -COOH هي C- المحطة.

ستبدو سلسلة البروتين (مع الطرف N على اليسار) كما يلي:

تأتي مجموعات & quotR & quot من الأحماض الأمينية العشرين الموجودة في البروتينات. تُعرف سلسلة الببتيد باسم العمود الفقري، وتعرف مجموعات & quotR & quot باسم سلاسل جانبية.

ملحوظة: في الحالة التي تأتي فيها مجموعة & quotR & quot من برولين الأحماض الأمينية ، يتم كسر النمط. في هذه الحالة ، يكون الهيدروجين الموجود على النيتروجين الأقرب للمجموعة & quotR & quot مفقودًا ، وتدور مجموعة & quotR & quot حول هذا النيتروجين بالإضافة إلى ذرة الكربون في السلسلة.

أذكر هذا من أجل الاكتمال - ليس لأنه من المتوقع أن تعرف عنها في الكيمياء في هذا المستوى التمهيدي.

التركيب الأساسي للبروتينات

الآن هناك مشكلة! مصطلح & quot الهيكل الأساسي & quot يستخدم بطريقتين مختلفتين.

في أبسط صوره ، يستخدم المصطلح لوصف ترتيب الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض لصنع البروتين. بمعنى آخر ، إذا استبدلت مجموعات & quotR & quot في الرسم التخطيطي الأخير بمجموعات حقيقية ، فسيكون لديك الهيكل الأساسي لبروتين معين.

عادة ما يتم عرض هذا الهيكل الأساسي باستخدام الاختصارات لبقايا الأحماض الأمينية. تتكون هذه الاختصارات عادة من ثلاثة أحرف أو حرف واحد.

باستخدام الاختصارات المكونة من ثلاثة أحرف ، يمكن تمثيل جزء صغير من سلسلة البروتين ، على سبيل المثال:

إذا نظرت بعناية ، فستكتشف اختصارات الجلايسين (Gly) والألانين (Ala) من بين الاختصارات الأخرى.

إذا اتبعت سلسلة البروتين على طول الطريق إلى نهايتها اليسرى ، فستجد بقايا حمض أميني غير مرتبطة -NH2 مجموعة. تتم كتابة N-terminal دائمًا على يسار الرسم التخطيطي للهيكل الأساسي للبروتين - سواء كنت ترسمه بالكامل أو تستخدم هذه الاختصارات.

يشمل التعريف الأوسع للبنية الأولية جميع سمات البروتين الناتجة عن الروابط التساهمية. من الواضح أن جميع روابط الببتيد مصنوعة من روابط تساهمية ، لذا فهذه ليست مشكلة.

ولكن هناك ميزة إضافية في البروتينات مرتبطة تساهميًا أيضًا. أنه ينطوي على سيستين الأحماض الأمينية.

إذا انتهى المطاف بسلسلتين جانبيتين من السيستين بجوار بعضهما البعض بسبب الطي في سلسلة الببتيد ، فيمكنهما التفاعل لتشكيل جسر الكبريت. هذا رابط تساهمي آخر ولذا يعتبره بعض الناس جزءًا من البنية الأساسية للبروتين.

بسبب الطريقة التي تؤثر بها جسور الكبريت على طريقة ثني البروتين ، يحسب الآخرون هذا كجزء من البنية الثلاثية (انظر أدناه). من الواضح أن هذا مصدر محتمل للارتباك!

الأهمية: أنت بحاجة إلى معرفة المكان الذي سيقوم فيه الفاحصون الخاصون بك بتضمين جسور الكبريت - كجزء من الهيكل الأساسي أو كجزء من الهيكل الثالث. تحتاج إلى التحقق من منهجك الحالي والأوراق السابقة. إذا كنت تدرس منهجًا دراسيًا في المملكة المتحدة ولم تحصل على هذه المناهج ، فاتبع هذا الرابط لمعرفة كيفية الحصول عليها.

التركيب الثانوي للبروتينات

توجد داخل سلاسل البروتين الطويلة مناطق يتم فيها تنظيم السلاسل في هياكل منتظمة تُعرف باسم حلزونات ألفا (حلزون ألفا) وألواح مطوية بيتا. هذه هي الهياكل الثانوية في البروتينات.

ترتبط هذه الهياكل الثانوية ببعضها البعض بواسطة روابط هيدروجينية. هذه الأشكال كما هو موضح في الرسم البياني بين أحد الأزواج المنفردة في ذرة الأكسجين والهيدروجين المرتبط بذرة نيتروجين:

على الرغم من أن الروابط الهيدروجينية تكون دائمًا بين مجموعات C = O و HN ، إلا أن النمط الدقيق لها يختلف في اللولب ألفا والورقة المطوية بيتا. عندما تصل إليهم أدناه ، خذ بعض الوقت للتأكد من أنك ترى كيف يعمل الترتيبان المختلفان.

الأهمية: إذا لم تكن راضيًا عن الرابطة الهيدروجينية ولم تكن متأكدًا مما يعنيه هذا الرسم البياني ، فاتبع هذا الرابط قبل المتابعة. ما يلي يصعب تخيله على أي حال دون الحاجة إلى القلق بشأن الروابط الهيدروجينية أيضًا!

يجب أيضًا أن تعرف بالضبط مقدار التفاصيل التي تحتاج إلى معرفتها حول هذا الجزء التالي. قد يكون كل ما تحتاجه هو أن تسمع عن حلزون ألفا وأن تعلم أنه مرتبط ببعضه البعض بواسطة روابط هيدروجينية بين مجموعات C = O و N-H. مرة أخرى ، تحتاج إلى مراجعة منهجك الدراسي والأوراق السابقة - لا سيما مخططات العلامات للأوراق السابقة.

إذا اتبعت أيًا من هذه الروابط ، فاستخدم الزر "رجوع" في متصفحك للعودة إلى هذه الصفحة.

في حلزون ألفا ، يتم لف سلسلة البروتين مثل زنبرك غير محكم. تعني & quotalpha & quot أنه إذا نظرت إلى أسفل طول الزنبرك ، فإن اللف يحدث في اتجاه عقارب الساعة بينما يبتعد عنك.

ملحوظة: إذا كان خيالك البصري ميؤوسًا منه مثل خيالي ، فإن الطريقة الوحيدة لفهم هذا حقًا هي الحصول على قطعة من الأسلاك ولفها في شكل نابض. القليل من قيادة الكمبيوتر سيفي بالغرض.

في الحقيقة ، إذا كنت طالبًا في الكيمياء ، فمن غير المرجح أن تحتاج إلى معرفة ذلك. إذا كانت البنية الثانوية للبروتين موجودة في منهجك الدراسي ، فمن المرجح أن يرغب الممتحنونك فقط في معرفة كيفية تماسك الهياكل معًا عن طريق الترابط الهيدروجيني. تحقق من الأوراق السابقة للتأكد.

إذا كنت تقرأ هذا كطالب في الكيمياء الحيوية أو علم الأحياء ، وتم إعطاؤك طريقة أخرى للتعرف على حلزون ألفا ، فالتزم بأي طريقة أعطيت لك.

يوضح الرسم البياني التالي كيف يتم تثبيت حلزون ألفا معًا بواسطة روابط هيدروجينية. هذا مخطط مبسط للغاية ، ينقصه الكثير من الذرات. سنتحدث عنها بشيء من التفصيل بعد أن تلقي نظرة عليها.

ما الخطأ في الرسم التخطيطي؟ شيئان:

بادئ ذي بدء ، تظهر فقط الذرات الموجودة على أجزاء الملفات التي تواجهك. إذا حاولت إظهار كل الذرات ، فإن الأمر برمته يصبح معقدًا لدرجة أنه يكاد يكون من المستحيل فهم ما يجري.

ثانيًا ، لم أبذل أي محاولة على الإطلاق لتصحيح زوايا الرابطة. لقد قمت بسحب جميع الروابط في العمود الفقري للسلسلة عن عمد كما لو كانت تقع على طول اللولب. في الحقيقة هم يبرزون في كل مكان. مرة أخرى ، إذا قمت برسمه بشكل صحيح ، فمن المستحيل تقريبًا رؤية اللولب.

لذا ، ماذا تريد أن تلاحظ؟

لاحظ أن جميع مجموعات & quotR & quot تخرج بشكل جانبي من الحلزون الرئيسي.

لاحظ الترتيب المنتظم للروابط الهيدروجينية. تشير جميع مجموعات N-H إلى أعلى ، وتتجه جميع مجموعات C = O إلى الأسفل. كل واحد منهم متورط في رابطة هيدروجينية.

وأخيرًا ، على الرغم من أنه لا يمكنك رؤيته من هذا المخطط غير الكامل ، فإن كل دورة كاملة للولب تحتوي على 3.6 (تقريبًا) من بقايا الأحماض الأمينية.

إذا كان لديك عدد كامل من بقايا الأحماض الأمينية في كل دور ، فسيكون لكل مجموعة مجموعة متطابقة تحتها في المنعطف أدناه. لا يمكن أن يحدث الترابط الهيدروجيني في ظل هذه الظروف.

يحتوي كل دور على 3 بقايا أحماض أمينية كاملة وذرتان من المرحلة التالية. هذا يعني أن كل منعطف يتم إزاحته عن تلك الموجودة أعلاه وأدناه ، بحيث يتم ضبط مجموعتي N-H و C = O مع بعضهما البعض.

في ورقة مطوية بيتا ، يتم طي السلاسل بحيث تكون جنبًا إلى جنب. يُظهر الرسم البياني التالي ما يُعرف بورقة & quotanti -allel & quot. كل هذا يعني أن السلاسل المجاورة تتجه في اتجاهين متعاكسين. بالنظر إلى الطريقة التي يحدث بها هذا الطي المحدد ، يبدو أن هذا أمر لا مفر منه.

في الواقع ، إنه ليس حتميًا! من الممكن أن يكون لديك بعض الطي الأكثر تعقيدًا بحيث تتجه سلاسل الباب المجاور بالفعل في نفس الاتجاه. لقد تجاوزنا متطلبات كيمياء المستوى A في المملكة المتحدة (وما يعادلها) الآن.

يتم تثبيت السلاسل المطوية معًا مرة أخرى بواسطة روابط هيدروجينية تتضمن نفس المجموعات تمامًا كما في حلزون ألفا.

ملحوظة: لاحظ أنه لا يوجد سبب يجعل هذه الألواح مصنوعة من أربع قطع من السلسلة المطوية جنبًا إلى جنب كما هو موضح في هذا الرسم التخطيطي. كان هذا اختيارًا عشوائيًا أنتج مخططًا تم تركيبه بشكل جيد على الشاشة!

البنية الثلاثية للبروتينات

ما هو الهيكل الثالث؟

الهيكل الثلاثي للبروتين هو وصف للطريقة التي تطوي بها السلسلة بأكملها (بما في ذلك الهياكل الثانوية) نفسها في شكلها النهائي ثلاثي الأبعاد. غالبًا ما يتم تبسيط هذا إلى نماذج مثل النموذج التالي لإنزيم اختزال ثنائي هيدرو فولات. تعتمد الإنزيمات بالطبع على البروتينات.

ملحوظة: تم الحصول على هذا الرسم البياني من بنك بيانات البروتين RCSB. إذا كنت ترغب في العثور على مزيد من المعلومات حول اختزال ثنائي هيدروفولات ، فإن الرقم المرجعي له هو 7DFR.

لا يوجد شيء مميز حول هذا الإنزيم من حيث التركيب. اخترتها لأنها تحتوي على سلسلة بروتين واحدة فقط ولديها أمثلة على كلا النوعين من البنية الثانوية.

يوضح النموذج حلزونات ألفا في الهيكل الثانوي كملفات & quotribbon & quot. تظهر الأوراق المطوية بيتا على شكل قطع مسطحة من الشريط تنتهي برأس سهم. يتم عرض أجزاء سلسلة البروتين التي هي مجرد ملفات وحلقات عشوائية على هيئة أجزاء من & quotstring & quot.

يساعدك الترميز اللوني في النموذج على تتبع طريقك حول الهيكل - المرور عبر الطيف من الأزرق الداكن إلى اللون الأحمر.

ستلاحظ أيضًا أن هذا النموذج المعين يحتوي على جزيئين آخرين مغلقين به (كما هو موضح كنماذج جزيئية عادية). هذان هما الجزيئان اللذان يحفز هذا الإنزيم تفاعلهما.

ما الذي يحمل البروتين في هيكله الثالث؟

يتم تثبيت البنية الثلاثية للبروتين معًا من خلال التفاعلات بين السلاسل الجانبية - مجموعتي & quotR & quot. هناك عدة طرق يمكن أن يحدث هذا.

التفاعلات الأيونية

تحتوي بعض الأحماض الأمينية (مثل حمض الأسبارتيك وحمض الجلوتاميك) على مجموعة COOH إضافية. تحتوي بعض الأحماض الأمينية (مثل ليسين) على -NH إضافي2 مجموعة.

يمكنك الحصول على نقل أيون الهيدروجين من -COOH إلى -NH2 مجموعة لتشكيل zwitterions مثل الأحماض الأمينية البسيطة.

من الواضح أنه يمكنك الحصول على رابطة أيونية بين المجموعة السلبية والموجبة إذا كانت السلاسل مطوية بطريقة تجعلها قريبة من بعضها البعض.

لاحظ أننا نتحدث الآن عن الروابط الهيدروجينية بين المجموعات الجانبية - وليس بين المجموعات في الواقع في العمود الفقري للسلسلة.

يحتوي الكثير من الأحماض الأمينية على مجموعات في السلاسل الجانبية التي تحتوي على ذرة هيدروجين مرتبطة إما بذرة أكسجين أو نيتروجين. هذا هو الوضع الكلاسيكي حيث يمكن أن يحدث الترابط الهيدروجيني.

على سبيل المثال ، يحتوي سيرين الأحماض الأمينية على مجموعة -OH في السلسلة الجانبية. يمكن أن يكون لديك رابطة هيدروجينية بين بقايا سيرين في أجزاء مختلفة من سلسلة مطوية.

يمكنك بسهولة تخيل روابط هيدروجينية مماثلة تتضمن مجموعات -OH ، أو مجموعات -COOH ، أو -CONH2 مجموعات ، أو -NH2 مجموعات في مجموعات مختلفة - على الرغم من أنك يجب أن تكون حريصًا لتذكر أن مجموعة -COOH و -NH2 ستشكل المجموعة zwitterion وتنتج روابط أيونية أقوى بدلاً من روابط الهيدروجين.

قوات تشتت فان دير فال

تحتوي العديد من الأحماض الأمينية على مجموعات هيدروكربونية كبيرة جدًا في سلاسلها الجانبية. يتم عرض بعض الأمثلة أدناه. يمكن أن تحفز ثنائيات الأقطاب المتذبذبة المؤقتة في إحدى هذه المجموعات ثنائيات أقطاب متقابلة في مجموعة أخرى على سلسلة مطوية قريبة.

ستكون قوى التشتت التي تم إعدادها كافية لتثبيت الهيكل المطوي معًا.

الأهمية: إذا لم تكن راضيًا عن قوى تشتت فان دير فال ، فعليك اتباع هذا الرابط.

استخدم الزر "رجوع" في المستعرض الخاص بك للعودة إلى هذه الصفحة.

جسور الكبريت

تمت بالفعل مناقشة جسور الكبريت التي تتكون بين بقايا سيستين تحت الهياكل الأولية. أينما اخترت وضعها لا يؤثر على كيفية تشكيلها!

أسئلة لاختبار فهمك

إذا كانت هذه هي المجموعة الأولى من الأسئلة التي أجريتها ، فيرجى قراءة الصفحة التمهيدية قبل البدء. ستحتاج إلى استخدام زر "BACK BUTTON" الموجود في متصفحك للعودة إلى هنا بعد ذلك.


كيفية تكسير البروتينات

البروتينات ضرورية لعمل جميع الكائنات الحية. إنها جزيئات كبيرة تتكون من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية. اعتمادًا على أنواع الأحماض الأمينية التي تحتويها البروتينات ، يتم طيها بطرق محددة جدًا. تتحكم طريقة طيها في قدرة البروتينات على القيام به. تساعد البروتينات في تحريك الجزيئات الأخرى ، والاستجابة للإشارات ، وجعل التفاعلات تحدث بسرعة أكبر ، وتكرار الحمض النووي ، من بين أشياء أخرى. ومع ذلك ، إذا فقدت البروتينات شكلها المطوي المحدد ، فلن تتمكن من العمل بشكل صحيح.

البروتينات هي جزيئات طويلة ملتوية في شكل ثلاثي الأبعاد. هذا الشكل ، بناءً على طريقة طيها ، مهم لوظيفتها. إذا فقدوا هذا الشكل ، فإنهم يتوقفون عن العمل بشكل صحيح. اضغط للتكبير.

تتطلب البروتينات شروطًا معينة للحفاظ على شكلها. على سبيل المثال ، تعتمد معظم البروتينات في أجسامنا علينا للحفاظ على درجة حرارة الجسم دافئة (ولكن ليست ساخنة) ، والبقاء رطبًا ، والحصول على ما يكفي من العناصر الغذائية المحددة مثل الملح. إذا كانت أجسامنا غير قادرة على الحفاظ على هذه الظروف ، فقد لا تعمل بعض البروتينات بشكل جيد ، أو قد لا تعمل على الإطلاق. تنتج معظم الكائنات الحية في الواقع بروتينات خاصة تسمى "المرافق الجزيئية" التي تساعد البروتينات والجزيئات الأخرى على الاستمرار في العمل حتى لو أصبحت الظروف صعبة التحمل.

عندما يتعرض البروتين لظروف بعيدة جدًا عن النطاق الذي يمكنه تحمله ، فإن شكل هذا البروتين سوف يتلاشى. وهذا ما يسمى "تغيير طبيعة" (في الأساس ، كسر) البروتين. نحن نفسد طبيعة البروتينات طوال الوقت عندما نطبخ الطعام (فكر: البيض). في هذا النشاط ، سوف نستخدم المنتجات أو العمليات المنزلية الشائعة لتعويض طبيعة بروتينات البيض بطريقتين رئيسيتين - عن طريق طهيها وتعريضها للكحول المركز (الإيثانول). هل تعتقد أن البيض سيبدو متشابهًا أم مختلفًا اعتمادًا على كيفية تغيير طبيعة البروتينات الموجودة به؟

  • موقد أو ميكروويف
  • وعاء أو وعاء آمن للاستخدام في الميكروويف لغلي الماء
  • 1 شوكة
  • 1 زوج مقص
  • 1 وعاء
  • 4 عبوات زجاجية صغيرة من نفس الحجم
  • يمكن استخدام بيضة واحدة (تقسم بياض البيض إلى أربعة أجزاء) إضافية
  • 2/3 كوب ماء (150 مل)
  • 1/3 كوب من الكحول المحمر (75 مل)

شاهد عالمة الأحياء ميليسا ويلسون سايرس وهي توضح لك خطوة بخطوة كيفية تكسير البروتينات في بياض البيض.



هل هناك قواعد لكيفية تكوين البروتينات؟ - مادة الاحياء


البرنامج التعليمي للمساعدة في الإجابة على السؤال

يشير التركيب الثلاثي للبروتين إلى:

أ. تسلسل الأحماض الأمينية

ب. وجود حلزونات ألفا أو صفائح بيتا

C. طي فريد ثلاثي الأبعاد للجزيء

د- تفاعلات البروتين مع الوحدات الفرعية الأخرى للإنزيمات

هـ- تفاعل البروتين مع الحمض النووي

الدورة التعليمية

من الملائم وصف بنية البروتين من حيث 4 جوانب مختلفة للبنية التساهمية وأنماط الطي. تُعرف المستويات المختلفة لبنية البروتين بالبنية الأولية والثانوية والثالثية والرباعية.
التركيب الأساسي للبروتينات
الهيكل الأساسي هو تسلسل الأحماض الأمينية التي تشكل سلسلة بولي ببتيد. تم العثور على 20 نوعًا من الأحماض الأمينية المختلفة في البروتينات. الترتيب الدقيق للأحماض الأمينية في بروتين معين هو التسلسل الأساسي لهذا البروتين.

التركيب الثانوي للبروتينات

يشير التركيب الثانوي للبروتين إلى أنماط منتظمة ومتكررة لطي العمود الفقري للبروتين. أكثر نمطين الطي شيوعًا هما حلزون ألفا وصفيحة بيتا.
ألفا الحلزون
في حلزون ألفا ، يلتف العمود الفقري متعدد الببتيد حول محور حلزون وهمي في اتجاه عقارب الساعة.

في هذا الرسم التوضيحي ، يتم عرض ذرات العمود الفقري N-C-CO فقط. لاحظ التفاف العمود الفقري حول محور وهمي أسفل مركز اللولب.


5 مراحل رئيسية لتخليق البروتين (موضحة بالرسم البياني) | مادة الاحياء

بعض المراحل الرئيسية لتخليق البروتين هي: (أ) تنشيط الأحماض الأمينية ، (ب) نقل الأحماض الأمينية إلى الحمض الريبي النووي النقال ، (ج) بدء سلسلة البولي ببتيد ، (د) إنهاء السلسلة ، (هـ) انتقال البروتين

هناك خمس مراحل رئيسية في تخليق البروتين تتطلب كل منها عددًا من المكونات في الإشريكية القولونية وبدائيات النوى الأخرى.

يتبع تخليق البروتين في الخلايا حقيقية النواة نفس النمط مع بعض الاختلافات.

(أ) تفعيل الأحماض الأمينية:

يحدث هذا التفاعل من خلال ارتباط حمض أميني بـ ATP. تتطلب الخطوة إنزيمات تسمى مركبات الحمض النووي الريبي amino acyI. نتيجة لهذا التفاعل من الأحماض الأمينية (AA) والأدينوزين ثلاثي الفوسفات (ATP) ، بوساطة الإنزيم أعلاه ، يتكون الأسيل الأميني & # 8211 AMP & # 8211 معقد الإنزيم (الشكل 6.40).

AA + ATP Enzyme -AA & # 8211 AMP & # 8211 مركب إنزيم + PP

وتجدر الإشارة إلى أن تركيبات الحمض النووي الريبي الأسيل الأمينية تكون خاصة بمختلف الأحماض الأمينية.

(ب) نقل الأحماض الأمينية إلى الحمض الريبي النووي النقال:

يتفاعل مركب إنزيم AA & # 8211 AMP & # 8211 المتكون مع الحمض الريبي النووي النقال المحدد. وهكذا يتم نقل الأحماض الأمينية إلى الحمض الريبي النووي النقال. نتيجة لذلك ، يتم تحرير الإنزيم و AMP.

AA & # 8211 AMP & # 8211 مجمع إنزيم + tRNA- AA & # 8211 tRNA + إنزيم AMP

(ج) بدء سلسلة البولي ببتيد:

يتحول الحمض الريبي النووي النقال المشحون إلى الريبوسوم (الشكل 6.41). يتكون الريبوسوم من رنا هيكلي و 80 بروتينًا مختلفًا. الريبوسوم هو الموقع الذي يحدث فيه تخليق البروتين. يرتبط mRNA بالوحدة الفرعية SOS للريبوسوم من النوع 70S.

لقد سبق أن نوقشت أن الريبوسومات تتكون من الرنا الريباسي (الرنا الريبوزومي) والبروتينات. يعمل الريبوسوم أيضًا كعامل مساعد (23sRNA في البكتيريا هو إنزيم - ريبوزيم) لتكوين رابطة الببتيد. تتكون الريبوسومات من جزأين ، أكبر وأصغر.

المعلومات الخاصة بتسلسل الأحماض الأمينية موجودة في تسلسل القواعد النيتروجينية لـ mRNA. يتم ترميز كل حمض أميني لثلاثة أحرف لكلمة حمض نووي. دائمًا ما يتم بدء سلسلة البولي ببتيد في بدائيات النوى بواسطة ميثيونين الأحماض الأمينية الذي يتم ترميزه بانتظام بواسطة كودون AUG ولكن نادرًا أيضًا بواسطة GUG (للفالين) مثل الكودون المبدئي أيضًا. في بدائيات النوى ، تعد صياغة بدء ميثيونين الأحماض الأمينية مطلبًا أساسيًا.

تحتوي الريبوسومات على موقعين لربط amino-acyl- tRNA.

(ط) أمينو أسيل أو موقع (موقع متقبل).

(2) موقع Peptidyl أو موقع P (موقع مانح). كل موقع مركب من أجزاء محددة من الوحدات الفرعية SOS و 30S. يمكن أن يرتبط الحمض الريبي النووي النقال فورميل الميثيونين ، أي (AA ، f Met tRNA) بموقع P فقط (الشكل 6.41).

ومع ذلك ، فهو استثناء. جميع الأحماض الأمينية الأخرى القادمة حديثًا (AA2، AA3 - tRNA) يرتبط بموقع. وبالتالي ، فإن موقع P هو الموقع الذي يترك منه الحمض الريبي النووي النقال الفارغ والذي يرتبط به peptidyl tRNA المتنامي.

في الخطوة الأولى ، يرتبط المركب الأميني acyl-tRNA التالي بمركب عامل الاستطالة Tu الذي يحتوي على جزيء من GTP المرتبط ، يرتبط مجمع amino-acyl-tRNA-Tu-GTP الناتج الآن بمركب البدء 70S. يتحلل GTP بالماء ويتم تحرير مركب Tu-GDP من ريبوسوم 70S (الشكل 6.42). يرتبط الحمض الريبي النووي النقال أسيل الأميني الجديد الآن بالحمض الأميني أو موقع على الريبوسوم.

في الخطوة الثانية من الاستطالة ، تتشكل رابطة الببتيد الجديدة بين الأحماض الأمينية التي توجد tRNAs الخاصة بها في موقعي A و P على الريبوسومات. تحدث هذه الخطوة عن طريق نقل مجموعة فورميل ميثيونين أسيل البادئة من الحمض الريبي النووي النقال الخاص بها إلى المجموعة الأمينية من الأحماض الأمينية الجديدة التي دخلت للتو الموقع A.

يتم تحفيز تكوين الببتيد بواسطة peptidyl transferase ، وهو بروتين ريبوزومي في وحدة فرعية 50 S. يتم تشكيل dipeptidyl tRNA على الموقع A ويظل الحمض الريبي النووي النقال الفارغ مرتبطًا بموقع P.

في الخطوة الثالثة من الاستطالة ، يتحرك الريبوسوم على طول mRNA باتجاه نهايته 3 & # 8242 بمسافة كودون (أي الكودون الأول إلى الثاني ومن الثاني إلى الثالث على الرنا المرسال). نظرًا لأن الحمض النووي الريبي dipeptidyl لا يزال مرتبطًا بالشفرة الثانية (الشكل 6.43) ، فإن حركة الريبوسومات تنقل الحمض النووي الريبي ثنائي الببتيد من موقع A إلى موقع P. يؤدي هذا التحول إلى إطلاق الحمض الريبي النووي النقال الفارغ.

الآن الكودون الثالث من mRNA موجود على الموقع A والشفرة الثانية على موقع P. يسمى هذا التحول في الريبوسومات على طول mRNA خطوة الانتقال. تتطلب هذه الخطوة عامل استطالة G (يُسمى أيضًا Translocase). وفي نفس الوقت يحدث التحلل المائي لجزيء آخر من GTP. يوفر التحلل المائي لـ GTP الطاقة للانتقال.

الريبوسوم مع dipetidyl tRNA المرفق و mRNA جاهز لدورة استطالة أخرى لربط الحمض الأميني الثالث (الشكل 6.44). يحدث بنفس طريقة إضافة الثانية.

نتيجة لهذا الإجراء المتكرر لاستطالة السلسلة ، تستطيل سلسلة البولي ببتيد. عندما ينتقل الريبوسوم من الكودون إلى الكودون على طول الرنا المرسال باتجاه نهايته 3 & # 8242 ، يجب إدخال سلسلة البولي ببتيد للحمض الأميني الأخير.

(د) إنهاء السلسلة:

يتم الإشارة إلى إنهاء عديد الببتيد بواسطة واحد من ثلاثة توائم طرفية (كودونات) في الرنا المرسال. الكودونات الطرفية الثلاثة هي UAG (Amber) و UAA (Ocher) و UGA (Opal). وتسمى أيضًا إشارات التوقف.

في وقت الإنهاء ، يتبع الكودون النهائي على الفور كودون الأحماض الأمينية الأخير. بعد ذلك ، يتم تحرير سلسلة polypeptide ، tRNA ، mRNA. تنفصل الوحدات الفرعية للريبوسومات.

يتطلب الإنهاء أيضًا أنشطة ثلاثة عوامل إنهاء أو تحرير تسمى R1و R و S.

(هـ) نقل البروتين:

تم تحديد فئتين من poly & shyribosomes (الشكل 6.45).

(2) polyribosomes المرتبطة بالغشاء.

بالنسبة للريبوسومات المجانية ، يؤدي إنهاء تخليق البروتين إلى إطلاق البروتين الكامل في السيتوبلازم. يتم نقل بعض هذه البروتينات المحددة إلى الميتوكوندريا والنواة بواسطة نوع خاص من الآليات.

On the other hand in membrane bound polyribosomes, polypeptide chain which grows on mRNA is inserted into the lumen of ER membrane. Some of these proteins become integral part of the membrane.


شاهد الفيديو: بناء تصنيع البروتين في الخلية: النسخ والترجمةافضل شرح (يوليو 2022).


تعليقات:

  1. Eadburt

    الموضوع مثير للاهتمام ، سأشارك في المناقشة.

  2. Abdul-Malik

    أحسنت ، هذه هي الفكرة الجميلة ببساطة

  3. Kelwyn

    أحسنت ، يبدو لي ، هذه هي الجملة الرائعة

  4. Brocleah

    مفيد جدا!!! الكاتب وسيم فقط !!!

  5. Nigami

    وأنا أتفق تماما معك. الفكرة جيدة ، أنا أؤيدها.

  6. Borre

    أنت ترتكب خطأ. يمكنني ان ادافع عن هذا المنصب. اكتب لي في رئيس الوزراء ، سوف نتحدث.

  7. Aloin

    هذه الجملة مذهلة ببساطة)



اكتب رسالة